Redactor: Daria Chirica
Grafician: Lavinia Dumitru
În anul 1997, biologului american Stanley B. Prusiner i-a fost înmânat Premiul Nobel în medicină datorită descoperirii prionilor: “un cu totul nou tip de agenți patogeni”, în cuvintele comitetului. Cu toate că Prusiner și-a început activitatea în domeniul cercetării prionilor încă din anul 1972, în prezent aceștia reprezintă una dintre ariile-mister ale medicinei. Ce sunt prionii și cum se formează aceștia? “Prion” este termenul utilizat pentru a numi agentul infecțios de natură proteică responsabil pentru o serie de boli neurodegenerative transmisibile mamiferelor. Prionii nu prezintă niciun tip de material genetic (ADN sau ARN), spre deosebire de bacterii și virusuri, așa că nu se înmulțesc conform așteptărilor.
Prionii constituie versiuni ale proteinelor aflate predominant în creier, care se pliază într-o formă anormală. Varianta reprezintă un model pentru restul proteinelor, ceea ce înseamnă că o singură proteină prionică le poate converti pe celelalte la aceeași formă și, cum configurația unei proteine dictează comportamentul acesteia, este clar că prionul modifică și comportamentul proteinelor afectate. Când o celulă se divide, șansele sunt ca ambele celule-fiice să poarte proteinele prionice care vor susține alterarea formei proteinelor normale. Efectul domino caracteristic acestui proces face ca doar câțiva prioni să modifice un număr mare de proteine normale, conducând la declanşarea bolii. Ei nu sunt recunoscuți ca agenți patogeni de către sistemul imunitar și, prin urmare, nu sunt atacați.
Bolile prionice (encefalopatii spongiforme transmisibile)
Deocamdată, se cunosc numai câteva maladii cauzate de prioni. Toate atacă sistemul nervos central, provocând moartea celulelor nervoase prin distrugerea materiei cenuşii, care prezintă ulterior, la autopsie, un aspect caracteristic, părând „ciuruită” de multiple orificii şi canalicule, asemenea unui burete, de unde şi atributul de spongiforme asociat acestor encefalopatii. Toate bolile prionice sunt incurabile și mortale.
Probabil cea mai cunoscută boală prionică este encefalopatia spongiformă bovină (ESB), cunoscută popular ca “boala vacii nebune”. Aceasta afectează, de obicei, bovinele adulte cu vârsta între patru și cinci ani (toate rasele fiind la fel de sensibile) și provoacă degenerare spongioasă în interiorul creierului și măduvei spinării, având ca simptom ochii roșii.
Alte boli prionice specifice animalelor sunt scrapia (la ovine și caprine) și encefalopatia spongiformă a cervidelor.
Istoria encefalopatiilor spongiforme umane a început cu maladia Kuru, observată de savanţii occidentali în anii 1950 la tribul Fore din Papua Noua Guinee. Studiile de teren păreau să indice (şi experimentele de laborator au confirmat) că era o boală transmisibilă, însă agentul infecţios nu era cunoscut. În cele din urmă, s-a descoperit că boala se transmitea din cauza unor practici funerare canibale, în cadrul cărora membrii familiei decedatului, în special femeile și copiii, îi consumau creierul (unde concentrația de prioni era cea mai mare), ceea ce explică predominanța bolii la aceste categorii. Se crede că la originea bolii ar fi stat consumul cadavrului unui om care dezvoltase spontan o mutaţie ce dusese la apariţia bolii Creutzfeldt-Jakob.
Perioada medie de incubație a maladiei este de 10-13 ani, însă poate ajunge și la câteva zeci de ani. Boala este caracterizată de tremur, slăbiciune, accese spontane de râs și pierderea echilibrului.
Boala Creutzfeldt-Jakob(CJD) este o afecțiune foarte severă, mortală în câteva luni, care poate afecta persoane în jur de 60 de ani, având incidența de un caz la un milion. Printre simptomele acesteia se numără: dizabilități cognitive, schimbări în personalitate, pierderea echilibrului, tulburări de vorbire, pierderea progresivă a vederii, mobilității și funcțiilor creierului. S-au descris trei tipuri de CJD:
sporadică – fără o cauză cunoscută şi care nu are caracter epidemic
familială – transmisă ereditar (se estimează că 10 -15% dintre cazurile cunoscute de CJD ar fi de acest tip)
dobândită – prin contaminare din surse exterioare
Dintre bolile prionice ale omului, se mai remarcă insomnia fatală familială (boală genetică autozomal dominantă, caracterizată clinic prin insomnie netratabilă progresivă) și sindromul Alpers (degenerare neurologică progresivă, ce apare în copilărie, asociată cu disfuncții hepatice grave).
Cu toate aceste, cercetătorii de la Stanford au găsit în jur de 50 de prioni benefici in drojdie și proteine comparabile în oameni, ceea ce sugerează că acest tip de proteină joacă un rol în evoluție. Din cele 5300 de gene pe care le-au activat individual, 46 au produs proteine care au condus la formarea unor trăsături ereditare ce s-au dovedit a fi folositoare, precum rezistența la stresori termici și la medicamente anti-fungice și creșterea accelerată la temperaturi ridicate. De asemenea, echipa a descoperit numeroase gene umane care ar putea să producă proteine ce ar avea caracteristici similare.
Prin urmare, rămâne de văzut dacă prionii vor sprijini evoluția speciei umane.
Commenti